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<!DOCTYPE html>

<title>Peptidbindung</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Peptidbindung</span></h1>

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</div>

<p>Eine <b>Peptidbindung</b> ist eine <a href="Carbons%C3%A4ureamid" class="mw-redirect" title="Carbonsäureamid">Carbonsäureamid</a>-<a href="Chemische_Bindung" title="Chemische Bindung">Bindung</a>, die zwei <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a> über die <a href="Carboxygruppe" title="Carboxygruppe">Carboxygruppe</a> der einen Aminosäure und die <a href="Aminogruppe" title="Aminogruppe">Aminogruppe</a> der anderen Aminosäure verknüpft.<sup id="cite_ref-:0_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-:0-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Meistenfalls ist mit <i>Peptidbindung</i> im engeren Sinn die Bindung zwischen den jeweiligen <a href="St%C3%A4ndigkeit" title="Ständigkeit">α-ständigen</a> funktionellen Gruppen zweier Aminosäuren gemeint, also zwischen C-1 der einen Aminosäure und N-2 der anderen Aminosäure. Diese Bindung wird selten auch <i>Eupeptidbindung</i> genannt und unterscheidet sich von der <a href="Isopeptidbindung" title="Isopeptidbindung">Isopeptidbindung</a>.<sup id="cite_ref-:0_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-:0-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Mechanismus">Mechanismus</h2></div>

<p>Die Bindung entsteht durch eine <a href="Kondensationsreaktion" title="Kondensationsreaktion">Kondensationsreaktion</a> unter <a href="Dehydratisierung_(Chemie)" title="Dehydratisierung (Chemie)">Wasserabspaltung</a>.<sup id="cite_ref-:1_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-:1-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Ein Beispiel ist die Reaktion von zwei Molekülen der Aminosäure <a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a> zu dem <a href="Dipeptid" class="mw-redirect" title="Dipeptid">Dipeptid</a> <i>Alanyl-Alanin</i>:

</p><p>

</p><p>Die Aminogruppe fungiert in der Reaktion als <a href="Nukleophilie" title="Nukleophilie">Nukleophil</a> und ersetzt die Hydroxygruppe unter Bildung der Peptidbindung. Da die Hydroxygruppe eine schlechte Abgangsgruppe ist und sich schwer verdrängen lässt, liegt das Gleichgewicht unter <a href="Normbedingungen" class="mw-redirect" title="Normbedingungen">Normbedingungen</a> auf der linken Seite.<sup id="cite_ref-:1_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-:1-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die <a href="Chemische_Reaktion" title="Chemische Reaktion">chemische Reaktion</a> ist <a href="Endergon" class="mw-redirect" title="Endergon">endergon</a>.

</p><p>Sowohl bei der <a href="Peptidsynthese" title="Peptidsynthese">Peptidsynthese</a> im Labor als auch bei der <a href="Biologie" title="Biologie">biologischen</a> <a href="Synthese_(Chemie)" title="Synthese (Chemie)">Synthese</a> von <a href="Peptid" title="Peptid">Peptiden</a> und <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a> müssen die reaktiven <a href="Funktionelle_Gruppe" title="Funktionelle Gruppe">Gruppen</a> zuerst aktiviert werden. Dies geschieht in biologischen Systemen zumeist durch <a href="Enzyme" class="mw-redirect" title="Enzyme">Enzyme</a>. Bei der <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a> in einer <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> wird diese Reaktion während der <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> von den <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosomen</a> katalysiert. Daneben kommen bei manchen Organismen zusätzlich auch nichtribosomale Peptidsynthetasen (NRPS) als Enzyme vor, die eine <a href="Nichtribosomale_Peptidsynthese" class="mw-redirect" title="Nichtribosomale Peptidsynthese">nichtribosomale Peptidsynthese</a> ermöglichen.

</p>

<p>Durch mehrfache Kondensation können weitere Aminosäuren (AS) per Peptidbindung verknüpft werden. So entstehen aus Dipeptiden (2 AS) dann <a href="Tripeptide" title="Tripeptide">Tripeptide</a> (3), <a href="Tetrapeptide" title="Tetrapeptide">Tetrapeptide</a> (4), <a href="Pentapeptide" title="Pentapeptide">Pentapeptide</a> (5), <a href="Hexapeptide" title="Hexapeptide">Hexapeptide</a> (6), <a href="Heptapeptide" title="Heptapeptide">Heptapeptide</a> (7), <a href="Oktapeptide" class="mw-redirect" title="Oktapeptide">Oktapeptide</a> (8), <a href="Nonapeptide" title="Nonapeptide">Nonapeptide</a> (9) etc., wobei solche Peptide aus wenigen Aminosäuren, <a href="Oligopeptide" title="Oligopeptide">Oligopeptide</a> genannt, von noch größeren Peptiden aus vielen Aminosäuren, <a href="Polypeptide" class="mw-redirect" title="Polypeptide">Polypeptide</a> genannt, unterschieden werden. Die kettenförmig aus zahlreichen Aminosäuren aufgebauten Polypeptide gehören zu den <a href="Makromolek%C3%BCl" title="Makromolekül">Makromolekülen</a>.

</p><p>Polypeptidketten aus verschiedenen Aminosäuren bilden das <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">primäre Strukturelement</a> von <a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Proteinen</a> und werden durch ihre <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenz</a> charakterisiert. Zu Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Peptiden und Proteinen siehe <a href="Protein#Proteinstruktur" title="Protein">Proteinstruktur</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<p>Die <a href="R%C3%B6ntgenstrukturanalyse" class="mw-redirect" title="Röntgenstrukturanalyse">Kristallstrukturanalysen</a> von Aminosäuren und Dipeptiden zeigen, dass die <a href="Amidgruppe" class="mw-redirect" title="Amidgruppe">Amidgruppe</a> <a href="Ebene_(Mathematik)" title="Ebene (Mathematik)">planar</a> ist, alle am Aufbau beteiligten <a href="Atom" title="Atom">Atome</a> liegen also in einer Ebene. Der <a href="Diederwinkel" title="Diederwinkel">Diederwinkel</a> (HNCO) liegt bei 180° und die Atome können wegen <a href="Mesomerie" title="Mesomerie">Mesomeriestabilisierung</a> nicht gegeneinander verdreht werden – die Peptidbindung ist dadurch nur begrenzt rotationsflexibel. Diese eingeschränkte Drehbarkeit ist in einem <a href="Ramachandran-Plot" title="Ramachandran-Plot">Ramachandran-Plot</a> oder einem <a href="Janin-Plot" title="Janin-Plot">Janin-Plot</a> darstellbar. Die Rotation um die C<sub>α</sub>-N-Bindung wird dabei durch den Winkel Φ, die Rotation um die C<sub>α</sub>-C-Bindung durch den Winkel ψ beschrieben.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<p>In den <a href="Nativer_Zustand" title="Nativer Zustand">nativen</a> Proteinen liegen vorwiegend <a href="Cis-trans-Isomerie" title="Cis-trans-Isomerie"><i>trans</i></a>-Peptidbindungen vor, <a href="Cis-trans-Isomerie" title="Cis-trans-Isomerie"><i>cis</i></a>-Peptidbindungen finden sich vor allem in <a href="Cyclopeptide" title="Cyclopeptide">cyclischen</a> Dipeptiden (<a href="Diketopiperazine" title="Diketopiperazine">Diketopiperazine</a>) und cyclischen Tripeptiden (Beispiel: Cyclotriprolyl).<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der Grund für das häufigere Auftreten von <i>trans</i>-Peptidbindungen sind die <a href="Sterische_Hinderung" title="Sterische Hinderung">sterischen Hinderungen</a> zwischen den Gruppen am α-C-Atom bei <i>cis</i>-Peptidbindungen, die bei der <i>trans</i>-<a href="Konfiguration_(Chemie)" title="Konfiguration (Chemie)">Konfiguration</a> nicht auftreten.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<p>Die <a href="Bindungsl%C3%A4nge" title="Bindungslänge">Bindungslängen</a> sind zwischen <a href="Stickstoff" title="Stickstoff">Stickstoff</a> und <a href="Carbonylgruppe" title="Carbonylgruppe">Carbonyl</a>-<a href="Kohlenstoff" title="Kohlenstoff">Kohlenstoff</a> 133 <a href="Pikometer" class="mw-redirect" title="Pikometer">pm</a>, zwischen Stickstoff und <a href="St%C3%A4ndigkeit" title="Ständigkeit">α-C-Atom</a> 146 pm, zwischen Carbonyl-Kohlenstoff und α-C-Atom 151 pm und zwischen Carbonyl-Kohlenstoff und <a href="Sauerstoff" title="Sauerstoff">Sauerstoff</a> 124 pm.<sup id="cite_ref-Jakubke_6-1" class="reference"><a href="#cite_note-Jakubke-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die geringere Länge der C-N-Bindung in der Amidbindung im Vergleich zur normalen C-N-Bindung weist darauf hin, dass sie <a href="Doppelbindung" title="Doppelbindung">Doppelbindungscharakter</a> besitzt; diese Art der chemischen Bindung wird auch partielle Doppelbindung genannt. Diese Besonderheit findet ihre Erklärung in der <a href="Amin-Imin-Tautomerie" class="mw-redirect" title="Amin-Imin-Tautomerie">Amid-Iminol-Tautomerie</a> der Peptidbindung.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Peptide_und_Amide">Peptide und Amide</h2></div>

<p>Durch die Reaktion der Carboxygruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure bildet sich unter Wasserabspaltung eine Peptidbindung. Jede Peptidbindung ist auch eine <a href="S%C3%A4ureamide" title="Säureamide">Amidbindung</a>.

</p><p>Voraussetzung für die Bildung einer Peptidbindung ist die <a href="Kondensationsreaktion" title="Kondensationsreaktion">Kondensationsreaktion</a> der endständigen Carboxygruppe am C<sub>1</sub>-Atom mit der Aminogruppe am α-C-Atom einer zweiten Aminosäure. Jede andere Kondensation zwischen Carboxygruppe und Aminogruppe führt auch zu einer Amidbindung, die aber keine Peptidbindung ist.

</p><p>Werden Peptide mittels Peptidbindungen verlängert, so reagieren die endständigen Carboxy- oder Aminogruppen am α-C-Atom mit weiteren Aminosäuren.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-:0-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-:0_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_1-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text"><cite style="font-style:italic">IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides. Recommendations 1983</cite>. In: <cite style="font-style:italic">European Journal of Biochemistry</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>138</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1</span>, 2. Januar 1984, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220014-2956%22&key=cql">0014-2956</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>9–37</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x">10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6692818?dopt=Abstract">PMID 6692818</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Peptidbindung&rft.atitle=IUPAC-IUB+Joint+Commission+on+Biochemical+Nomenclature+%28JCBN%29.+Nomenclature+and+symbolism+for+amino+acids+and+peptides.+Recommendations+1983&rft.date=1984-01-02&rft.doi=10.1111%2Fj.1432-1033.1984.tb07877.x&rft.genre=journal&rft.issn=0014-2956&rft.issue=1&rft.jtitle=European+Journal+of+Biochemistry&rft.pages=9-37&rft.pmid=6692818&rft.volume=138" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-:1-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-:1_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:1_2-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Michael M. Cox, Albert L. Lehninger: <cite style="font-style:italic">Lehninger Biochemie mit 131 Tabellen</cite>. 4., vollst. überarb. und erw. Auflage. Berlin 2009, ISBN 978-3-540-68637-8, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>109</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Peptidbindung&rft.au=Michael+M.+Cox%2C+Albert+L.+Lehninger&rft.btitle=Lehninger+Biochemie+mit+131+Tabellen&rft.date=2009&rft.edition=4.%2C+vollst.+%C3%BCberarb.+und+erw.+Aufl&rft.genre=book&rft.isbn=9783540686378&rft.pages=109&rft.place=Berlin" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: <cite style="font-style:italic">Lehrbuch der Biochemie</cite>. Hrsg.: Annette G. Beck-Sickinger, Ulrich Hahn. 2. Auflage. WILEY-VCH, 2016, ISBN 978-3-527-32667-9, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>146</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Peptidbindung&rft.au=Donald+Voet%2C+Judith+G.+Voet%2C+Charlotte+W.+Pratt&rft.btitle=Lehrbuch+der+Biochemie&rft.date=2016&rft.edition=2&rft.genre=book&rft.isbn=9783527326679&rft.pages=146&rft.pub=WILEY-VCH" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: <i>Aminosäuren, Peptide, Proteine.</i> Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko: <cite style="font-style:italic">Stryer Biochemie</cite>. Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg 2015, ISBN 978-3-8274-2989-6, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>37</span> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=827dBgAAQBAJ&pg=PA37&q=sterische+kollision#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Peptidbindung&rft.au=Jeremy+M.+Berg%2C+Lubert+Stryer%2C+John+L.+Tymoczko&rft.btitle=Stryer+Biochemie&rft.date=2015&rft.genre=book&rft.isbn=9783827429896&rft.pages=37&rft.place=Berlin%2C+Heidelberg&rft.pub=Springer-Verlag" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-Jakubke-6"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Jakubke_6-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Jakubke_6-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: <i>Aminosäuren, Peptide, Proteine.</i> Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 96–97.</span>

</li>

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Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4831291-5">4831291-5</a></span> </div>

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